Corrigé CCINP 2025 Chimie PC — Problème 2, Partie IV (Q42 à Q50) : Organophosphorés : cinétique de Michaelis-Menten, inhibition compétitive, biocapteur ampérométrique

Sujet officiel du concours CCINP, session 2025, épreuve Chimie PC. Corrigé rédigé par Ibrahim Alame.

Énoncé

Le chlorpyriphos, insecticide neurotoxique, se détecte par un biocapteur portant deux enzymes : l'acétylcholinestérase, qu'il inhibe, et la choline oxydase.

IV.1. L'acétylcholinestérase E hydrolyse l'acétylcholine ACh (un ester) en acétate A et choline Ch (réaction 5). Mécanisme simplifié : (i) $E + ACh k X_{1} k X_{- 1} EACh$ ; (ii) $EACh k X_{2} E + Ch + A$ ; EACh a une durée de vie très courte.

Q42. Par une approximation classique sur EACh, relier $v_{1}$ , $v_{- 1}$ , $v_{2}$ .
Q43. Conservation de l'enzyme ; montrer que $v = v_{m a x} [ACh] / (K_{M} + [ACh])$ , $K_{M} = (k_{2} + k_{- 1}) / k_{1}$ , $v_{m a x} = k_{2} [E]_{0}$ .
Q44. Exprimer $v_{0}$ ; que vaut $[ACh]_{0}$ lorsque $v_{0} = v_{m a x} /2$ ?

{Figure 9 — Vitesse initiale d'hydrolyse de l'acétylcholine en fonction de $[ACh]_{0}$ }

Q45. Déterminer graphiquement $K_{M}$ et $v_{m a x}$ .

IV.2. Un inhibiteur I (dissociation $K_{I}$ , $α = 1 + [I]_{0} / K_{I}$ ) est compétitif s'il se lie à E, incompétitif s'il se lie à EACh :

$v_{0}^{comp} = \frac{v _{m a x} [ ACh ] _{0}}{[ ACh ] _{0} + α K _{M}}, v_{0}^{incomp} = \frac{v _{m a x} [ ACh ] _{0} / α}{[ ACh ] _{0} + K _{M} / α},$

écrites $v_{0} = v_{m a x}^{'} [ACh]_{0} / (K_{M}^{'} + [ACh]_{0})$ .

Q46. Comment $v_{m a x}^{'}$ et $K_{M}^{'}$ sont-ils modifiés dans chaque cas ?

{Figure 10 — $1/ v_{0}$ en fonction de $1/ [ACh]_{0}$ , chlorpyriphos à concentration fixée}

Q47. Déterminer $v_{m a x}^{'}$ et $K_{M}^{'}$ .
Q48. Classe du chlorpyriphos ?

IV.3. La choline oxydase oxyde, rapidement et totalement, Ch par $O X_{2}$ ( $1 bar$ ) en aldéhyde de bétaïne et $H X_{2} O X_{2}$ (réaction 6). Une électrode de platine à $0, 7 V$ (référence au chlorure d'argent) mesure l'intensité anodique dans l'effluent ( $pH \approx 7$ , $E_{1} (H X^{+} / H X_{2}) = - 0, 4 V$ , $E_{2} (O X_{2} / H X_{2} O) = 0, 8 V$ ) ; limite de détection : $1 0^{- 8} mol \cdot L^{- 1}$ de $H X_{2} O X_{2}$ .

Q49. Potentiel d'équilibre de $O X_{2}$ / $H X_{2} O X_{2}$ à la limite de détection ; allure des courbes intensité-potentiel.
Q50. Justifier que l'intensité à $0, 7 V$ est proportionnelle à la quantité de $H X_{2} O X_{2}$ .

Données : $E^{\circ} (O X_{2} / H X_{2} O X_{2}) = 0, 7 V$ ; $\frac{R T}{F} ln 10 \approx 0, 06 V$ . Surtensions à vide sur platine (autres couples rapides) :

Couple	$O X_{2} (g)$ / $H X_{2} O X_{2} (aq)$	$O X_{2} (g)$ / $H X_{2} O (l)$
$η_{A}$ (V)	$0$	$1, 1$
$η_{C}$ (V)	$- 0, 7$	$- 0, 4$

Corrigé

Q42. Le complexe EACh est un intermédiaire réactionnel très réactif (durée de vie très courte, énoncé) : on lui applique l'approximation de l'état quasi stationnaire (AEQS). Après une courte période d'induction, sa concentration reste faible et quasi constante :

$\frac{d [ EACh ]}{d t} = v_{1} - v_{- 1} - v_{2} \approx 0 ⟹ v_{1} = v_{- 1} + v_{2},$

avec, d'après la loi de Van 't Hoff appliquée aux actes élémentaires, $v_{1} = k_{1} [E] [ACh]$ , $v_{- 1} = k_{- 1} [EACh]$ et $v_{2} = k_{2} [EACh]$ . Ce que le correcteur attend : le nom exact de l'approximation (AEQS, ou principe de Bodenstein), et non « pré-équilibre rapide », qui supposerait $v_{1} \approx v_{- 1}$ .

Q43. Conservation de l'enzyme : l'enzyme, catalyseur, se trouve soit libre, soit engagée dans le complexe,

$[E]_{0} = [E] + [EACh] .$

Concentration du complexe. Q42 donne $k_{1} [E] [ACh] = (k_{- 1} + k_{2}) [EACh]$ ; en remplaçant $[E] = [E]_{0} - [EACh]$ :

$k_{1} ([E]_{0} - [EACh]) [ACh] = (k_{- 1} + k_{2}) [EACh] ⟹ [EACh] = \frac{[ E ] _{0} [ ACh ]}{\frac{k _{- 1} + k _{2}}{k _{1}} + [ ACh ]} = \frac{[ E ] _{0} [ ACh ]}{K _{M} + [ ACh ]} .$

Vitesse. Les produits Ch et A ne se forment qu'à l'acte (ii), avec un nombre stœchiométrique $1$ :

$v = \frac{d [ Ch ]}{d t} = \frac{d [ A ]}{d t} = v_{2} = k_{2} [EACh] = \frac{v _{m a x} [ ACh ]}{K _{M} + [ ACh ]}, v_{m a x} = k_{2} [E]_{0} .$

$K_{M}$ a la dimension d'une concentration ( $k_{- 1}$ et $k_{2}$ en $s^{- 1}$ , $k_{1}$ en $L \cdot mo l^{- 1} \cdot s^{- 1}$ ).

Q44. À l'instant initial, $[ACh] = [ACh]_{0}$ (le substrat, en large excès devant l'enzyme, n'a pas encore été consommé) :

$v_{0} = \frac{v _{m a x} [ ACh ] _{0}}{K _{M} + [ ACh ] _{0}} .$

$v_{0} = \frac{v _{m a x}}{2} ⟺ 2 [ACh]_{0} = K_{M} + [ACh]_{0} ⟺ [ACh]_{0} = K_{M} .$

La constante de Michaelis est la concentration initiale en substrat pour laquelle la vitesse initiale vaut la moitié de la vitesse maximale. Aux fortes concentrations ( $[ACh]_{0} ≫ K_{M}$ ), $v_{0} \to v_{m a x}$ : toute l'enzyme est sous forme de complexe (saturation) ; aux faibles concentrations, $v_{0} \approx (v_{m a x} / K_{M}) [ACh]_{0}$ , ordre $1$ .

Q45. Vitesse maximale : c'est l'asymptote horizontale de la courbe. Les derniers points (vers $15 mmol \cdot L^{- 1}$ ) atteignent $124 \times 1 0^{6}$ et la courbe croît encore légèrement ; l'asymptote se lit vers $125$ à $130 \times 1 0^{6}$ :

$v_{m a x} \approx 1, 3 \times 1 0^{8} mol \cdot L^{- 1} \cdot s^{- 1}$

(sans oublier le facteur $1 0^{6}$ indiqué en haut de l'axe des ordonnées). Constante de Michaelis : d'après Q44, c'est l'abscisse du point de la courbe d'ordonnée $v_{m a x} /2 \approx 64 \times 1 0^{6} mol \cdot L^{- 1} \cdot s^{- 1}$ . La courbe passe par cette valeur pour

$K_{M} \approx 0, 4 mmol \cdot L^{- 1} = 4 \times 1 0^{- 4} mol \cdot L^{- 1} .$

100 % gratuit

La suite du corrigé est sur Adloun

Le corrigé rédigé en entier, question par question, et le tuteur pour poser des questions sur ce sujet.

Voir le corrigé complet, gratuitement

Inscription gratuite en 30 secondes (e-mail, nom d'utilisateur, mot de passe, classe ou profil), sans carte bancaire : arrivée directe sur le corrigé.

Toutes les parties de l'épreuve

Corrigé complet gratuit →