La saturation d'une enzyme
Application directe du cours · niveau 1 (application) · mathématiques complémentaires (terminale), chapitre 2 — Limites, continuité, valeurs intermédiaires
Énoncé
La saturation d'une enzyme.
En biochimie, la vitesse d'une réaction catalysée par une enzyme dépend de la concentration du substrat disponible. Pour une enzyme donnée, on modélise cette vitesse, en molmin, par
- Déterminer et interpréter.
- Calculer et commenter.
- Quelle concentration faut-il pour atteindre de la vitesse maximale ?
Corrigé
- Limite en : le numérateur et le dénominateur tendent tous deux vers , c'est une forme indéterminée. On factorise par le terme de plus haut degré, ici :
La courbe admet la droite pour asymptote horizontale : la vitesse plafonne à molmin. C'est la vitesse maximale de l'enzyme, atteinte lorsque tous ses sites actifs sont occupés.
- Un repère remarquable : . La concentration est donc celle qui donne la moitié de la vitesse maximale : c'est la constante de Michaelis de l'enzyme, et elle se lit directement au dénominateur du modèle.
- Résolution : de vaut . Comme :
Il faut , soit neuf fois la constante de Michaelis, pour n'atteindre que de la vitesse maximale : près d'une asymptote, chaque point de pourcentage gagné coûte de plus en plus cher.
Les autres exercices de ce chapitre Le cours du chapitre
Un blocage sur cet exercice ? Le tuteur d'Adloun guide par questions, sans donner la réponse.